Persoanele cu dizabilități din Cluj-Napoca pot depune cereri pentru persoanele cu dizabilități.
O echipă de cercetători ai Universitatea Babeș-Bolyai a publicat, în colaborare cu parteneri internaționali, un studiu de referință în domeniul biochimiei structurale, apărut recent în prestigioasa revistă Nature Communications. Cercetarea utilizează tehnologii de vârf – lasere de mare putere în domeniul femtosecundelor, cristalografie avansată și calcule de structură electronică moleculară – pentru a oferi o reinterpretare a „efectului observatorului” și a naturii speciilor biologice de fier de valență înaltă.
De ce este important fierul în biologie
Proteinele care conțin fier, precum hemoglobina, sunt esențiale pentru procese biologice fundamentale: transportul oxigenului, detoxifierea peroxizilor, metabolizarea medicamentelor în ficat și numeroase alte reacții vitale. În cadrul acestor procese, fierul ajunge frecvent într-o stare neobișnuită de oxidare, Fe(IV), intens studiată de peste un secol, dar care continuă să ridice întrebări deschise.
O problemă clasică, o interpretare nouă
În mod tradițional, speciile Fe(IV) din proteinele cu fier sunt descrise drept „feril”, cu o legătură scurtă și puternică de tip dublu între fier și oxigen (Fe=O). Măsurători recente realizate pe diverse proteine – mioglobină, peroxidaze, citocromi – au indicat însă, în mod repetat, distanțe fier–oxigen mai mari decât cele așteptate pentru o legătură dublă, sugerând existența unei legături simple Fe–O.
Până acum, aceste observații au fost explicate fie prin transformarea oxigenului în hidroxid (OH), fie prin limitări ale datelor experimentale. Studiul la care au contribuit cercetătorii UBB propune o interpretare diferită: legătura „prea lungă” nu este o anomalie, ci semnul că descrierea electronică clasică este incompletă. Concret, speciile Fe(IV) biologice nu se află într-o singură stare electronică bine definită, ci pot include contribuții semnificative din stări apropiate energetic, în care oxigenul capătă caracter de radical liber, iar fierul se apropie de o stare Fe(III).
Efectul observatorului la scara femtosecundelor
Un element spectaculos al studiului este demonstrarea faptului că însăși radiația utilizată pentru măsurarea distanței fier–oxigen poate modifica această distanță. Fenomenul apare chiar dacă molecula este imobilizată într-un cristal sau dacă măsurătoarea este extrem de rapidă, la scara femtosecundelor.
„În știință, astfel de efecte sunt cunoscute sub numele de «efectul observatorului». Este însă prima dată când un asemenea efect este observat pe o scală atât de rapidă în proteine”, explică prof. univ. dr. Radu Silaghi-Dumitrescu, unul dintre cercetătorii UBB implicați în studiu.
Contribuția UBB și colaborarea internațională
Cercetătorii UBB au avut un rol esențial în analiza structurii electronice a centrilor de fier din proteine și în formularea explicației pentru datele aparent contradictorii obținute experimental. Echipa a reunit specialiști de la Facultatea de Chimie și Inginerie Chimică, Institutul de Cercetare „Raluca Ripan” și platforma INSPIRE – dr. Adrian M. V. Brânzanic, dr. Maria Lehene și prof. Radu Silaghi-Dumitrescu – beneficiind de finanțare din fonduri europene PNRR și POC.
Studiul a fost realizat în colaborare cu cercetători de la University of Essex și Diamond Light Source (Marea Britanie), SLAC și Lawrence Berkeley National Laboratories (SUA), precum și Universitatea din Lund (Suedia).